Mejorando el desarrollo de enzimas

Por | Marzo 16, 2011

Finalmente he tenido tiempo para publicar un breve artículo sobre estas herramientas tan útiles en biología molecular: las enzimas. Para resumir brevemente, las enzimas son un tipo de proteínas especiales que aceleran procesos químicos en los seres vivos. Muchas son conocidas por su actividad catalítica (como las enzimas de restricción ya comentadas en otros artículos) y otras por su capacidad anabólica (como por ejemplo la buena amiga de un laboratorio de genética como es la Taq polimerasa).
En un estudio reciente se ha analizado las propiedades de las proteínas de organismos termófilos-que viven en altas temperaturas- en comparación con las de los organismos mesófilos -que viven en temperaturas moderadas- No es de extrañar conocer que son más resistentes al calor de desnaturalización las de los organismos termófilos que las de los mesófilos. En la naturaleza, las enzimas de los microbios que prosperan en hábitats extremadamente calientes como fuentes hidrotermales puede permanecer estables incluso a 100 ºC. Estas enzimas termófilas son útiles para la industria de la biotecnología, debido a su mayor estabilidad (recordemos la anterior citada Taq polimerasa, aislada del microorganismo Thermus aquaticus y que permite trabajar con ella a casi 100 ºC).

Dibujo esquemático de la acetilfosfatasa

Dibujo esquemático de la enzima acetilfosfatasa.

Un problema interesante es que las enzimas termófilas son menos activas que sus homólogas mesófilas a pesar de tener estructuras similares. Un equipo de investigación liderado por el doctor Wong (del Centre for Protein Science and Crystallography, del School of Life Sciences en la Universidad de Hong Kong), ha investigado la causa de por qué sucede esto. Ellos descubrieron que la enzima acetil fosfatasa termofílica tiene una propiedad única en que su sitio activo que permite una gran rigidez en su estructura por unos puentes salinos que, a su vez, hace disminuir su actividad enzimática a bajas temperaturas. Sin entrar en la estructura de la proteína, la rigidez de la proteína hace que la actividad sea menor. Consiguieron manipular una de estas enzimas termofílicas y romper ese puente salino comprobando esa relación de rigidez-menor actividad.
Esto es un buen comienzo para mejorar las enzimas que se utilizan en los laboratorios, que sean más eficientes y que se puedan usar en rangos de temperaturas más amplios.

Referencia: Lam SY, Yeung RCY, Yu T-H, Sze K-H, Wong K-B (2011) A Rigidifying Salt-Bridge Favors the Activity of Thermophilic Enzyme at High Temperatures at the Expense of Low-Temperature Activity. PLoS Biol 9(3): e1001027

Artículos relacionados:

  1. RestrictionMapper version 3

2 interacciones en “Mejorando el desarrollo de enzimas

  1. Pingback: Bitacoras.com

Deja un comentario

Tu dirección de correo electrónico no será publicada. Los campos obligatorios están marcados con *

*