Unknown (Sin identidad)

Hacía bastante tiempo que no comentaba alguna película, pero la ocasión lo merece. Si digo que todo comienza con la asistencia de un Congreso de Biotecnología del protagonista y su mujer en Berlín ya atrae bastante. Pero la Biotecnología tiene una importancia a lo largo de la película que la hace digna de ver.
Con actores de primera como Liam Neeson, Diane Kruger o Aidan Quinn el film mantiene al espectador en constante estrés provocado por la trama de la película: un Doctor llamado Martin Harris especialista en Biotecnología cuya identidad es suplantada tras un accidente. Giros inesperados, persecuciones por la capital alemana trepidantes (sólo digo que atención a cómo conduce nuestro Doctor), conspiraciones…etc., la hacen muy atractiva de ver. Y más aún cuando te sientes un poco identificado al encontrarse el protagonista en una ciudad que desconoce, donde nadie lo conoce y con esa sensación de conocer a los científicos pero que en realidad no se les conoce en persona. Todo desconocimiento, vamos ;).
Y lo mejor es todo el trasfondo y que se explica al final. Cosa que a muchos amantes de la ciencia como a mí y, en especial de la Biotecnología, les gustará sobremanera.
Calificación: 8/10
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Mejorando el desarrollo de enzimas

Finalmente he tenido tiempo para publicar un breve artículo sobre estas herramientas tan útiles en biología molecular: las enzimas. Para resumir brevemente, las enzimas son un tipo de proteínas especiales que aceleran procesos químicos en los seres vivos. Muchas son conocidas por su actividad catalítica (como las enzimas de restricción ya comentadas en otros artículos) y otras por su capacidad anabólica (como por ejemplo la buena amiga de un laboratorio de genética como es la Taq polimerasa).
En un estudio reciente se ha analizado las propiedades de las proteínas de organismos termófilos-que viven en altas temperaturas- en comparación con las de los organismos mesófilos -que viven en temperaturas moderadas- No es de extrañar conocer que son más resistentes al calor de desnaturalización las de los organismos termófilos que las de los mesófilos. En la naturaleza, las enzimas de los microbios que prosperan en hábitats extremadamente calientes como fuentes hidrotermales puede permanecer estables incluso a 100 ºC. Estas enzimas termófilas son útiles para la industria de la biotecnología, debido a su mayor estabilidad (recordemos la anterior citada Taq polimerasa, aislada del microorganismo Thermus aquaticus y que permite trabajar con ella a casi 100 ºC).

Dibujo esquemático de la acetilfosfatasa
Dibujo esquemático de la enzima acetilfosfatasa.
Un problema interesante es que las enzimas termófilas son menos activas que sus homólogas mesófilas a pesar de tener estructuras similares. Un equipo de investigación liderado por el doctor Wong (del Centre for Protein Science and Crystallography, del School of Life Sciences en la Universidad de Hong Kong), ha investigado la causa de por qué sucede esto. Ellos descubrieron que la enzima acetil fosfatasa termofílica tiene una propiedad única en que su sitio activo que permite una gran rigidez en su estructura por unos puentes salinos que, a su vez, hace disminuir su actividad enzimática a bajas temperaturas. Sin entrar en la estructura de la proteína, la rigidez de la proteína hace que la actividad sea menor. Consiguieron manipular una de estas enzimas termofílicas y romper ese puente salino comprobando esa relación de rigidez-menor actividad.
Esto es un buen comienzo para mejorar las enzimas que se utilizan en los laboratorios, que sean más eficientes y que se puedan usar en rangos de temperaturas más amplios.

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